Quel collagène choisir ?

Avant de déterminer quel collagène choisir, il est essentiel de comprendre ce qu’est réellement le collagène et comment il est utilisé par l’organisme. Le collagène est la protéine structurale la plus abondante du corps humain. Il représente environ 25 à 30 % des protéines totales et forme une architecture fibreuse organisée en triple hélice particulièrement résistante [1]. Cette structure assure la cohésion et la solidité de nombreux tissus.

Le collagène est une protéine présente dans différents compartiments corporels :

• Peau : il participe au maintien de la structure du derme. Avec l’âge, sa synthèse diminue progressivement, ce qui peut contribuer à une perte de fermeté cutanée [2].
• Cartilage : il constitue un élément majeur de la matrice cartilagineuse et contribue à la résistance mécanique des articulations [3].
• Tendons et ligaments : c’est un constituant important.
• Os : il forme une trame organique sur laquelle se fixent les minéraux, participant à la structure osseuse [4].

À partir de la trentaine, la production endogène de collagène ralentit progressivement. Cette évolution physiologique explique l’intérêt porté aux apports nutritionnels complémentaires.

Le collagène natif est une protéine volumineuse, organisée en longues fibres insolubles. Sous cette forme, il est difficilement assimilable. Pour être utilisé par l’organisme, il doit être hydrolysé. L’hydrolyse enzymatique fragmente la triple hélice en peptides de petite taille, riches en glycine, proline et hydroxyproline [5].

Certains peptides spécifiques, comme la séquence glycine-proline-hydroxyproline (Gly-Pro-Hyp), ont été identifiés dans le plasma après ingestion de collagène marin hydrolysé, témoignant de leur passage intestinal [6]. Ces peptides présentent une meilleure biodisponibilité, c’est-à-dire une capacité accrue à être absorbés puis utilisés par l’organisme [7].

Ainsi, ce n’est pas seulement l’origine du collagène qui importe, mais surtout :

• La qualité de l’hydrolyse
• Le profil peptidique obtenu
• La taille moléculaire moyenne

Les différents types de collagène (I, II, III…) correspondent à des localisations spécifiques dans l’organisme. Le type I est majoritairement présent dans la peau, les tendons et les os ; le type II dans le cartilage ; le type III dans certains tissus conjonctifs [8]. Cependant, dans le cadre d’une supplémentation orale, ce classement anatomique n’est pas le critère déterminant.

Une idée répandue consiste à affirmer qu’il faudrait choisir :

• du collagène de type I pour la peau,
• du collagène de type II pour les articulations.

Cette simplification ne tient pas compte d’un élément essentiel : le collagène consommé est hydrolysé.

L’hydrolyse enzymatique fragmente la protéine en peptides de petite taille [9]. Une fois absorbés, ces peptides circulent dans l’organisme et ne conservent pas leur “ciblage tissulaire” d’origine. Par ailleurs, les différences de composition en acides aminés entre les types I, II et III restent relativement modestes [8]. Tous présentent une forte proportion de glycine, proline et hydroxyproline.

Les études cliniques montrent d’ailleurs que des collagènes hydrolysés issus de peau (type I) ont été évalués aussi bien sur des paramètres cutanés que sur le confort articulaire [10,11]. Les effets observés semblent davantage liés au profil peptidique, à la dose et à la biodisponibilité qu’au simple type structurel initial.

Ainsi, l’argument “type I = peau / type II = articulations” relève davantage d’un raccourci marketing que d’un consensus scientifique.

Si le “type” de collagène n’est pas le critère principal, comment faire un choix pertinent ? La qualité d’un collagène repose sur des paramètres objectifs, mesurables et documentés scientifiquement. Voici les quatre critères réellement déterminants.

Le collagène natif est une protéine fibreuse de grande taille, organisée en triple hélice. Sous cette forme, son assimilation est limitée. L’hydrolyse enzymatique contrôlée permet de fragmenter cette structure en peptides plus courts [12]. Ce procédé influence directement :

• La digestibilité
• La biodisponibilité
• La stabilité des peptides obtenus

Une hydrolyse maîtrisée préserve certains peptides spécifiques riches en glycine, proline et hydroxyproline, identifiés dans la circulation sanguine après ingestion [9].

Le poids moléculaire moyen correspond à la taille des peptides obtenus après hydrolyse. Plus les peptides sont de petite taille (souvent < 2 000 à 5 000 Daltons), plus leur absorption intestinale est facilitée [13]. Des travaux ont montré que certains peptides spécifiques issus du collagène peuvent être détectés intacts dans le plasma quelques heures après ingestion [9]. Le poids moléculaire est donc un indicateur indirect de la capacité d’assimilation.

Tous les collagènes hydrolysés ne se valent pas.

Certains procédés permettent d’obtenir une proportion plus élevée de tripeptides spécifiques (comme Gly-Pro-Hyp et Pro-Hyp). Ces petites séquences peptidiques ont été étudiées pour leur stabilité digestive et leur détection dans le sang après ingestion [14].

La concentration en tripeptides peut varier significativement d’une matière première à l’autre. C’est un marqueur qualitatif intéressant, en particulier dans les formules concentrées.

Un collagène de qualité ne se limite pas à sa structure peptidique.

Il convient également d’examiner :

• L’origine (poisson, bovin…)
• La traçabilité des matières premières
• L’absence d’additifs inutiles
• Les contrôles qualité (métaux lourds, contaminants)

La pureté de la formule contribue à la sécurité d’utilisation, notamment dans le cadre d’une prise prolongée.

• L’hydrolyse enzymatique est un critère essentiel, car elle permet d’obtenir des peptides facilement assimilables par l’organisme.
  
  
• Un faible poids moléculaire est recherché puisqu’il favorise la biodisponibilité et l’absorption des peptides.
  
  
• Une teneur élevée en tripeptides constitue un indicateur de qualité du profil peptidique, ces fractions étant particulièrement reconnues pour leur efficacité biologique.
  
  
• La pureté et la traçabilité des matières premières garantissent la sécurité du produit ainsi qu’une qualité constante sur le long terme.
  

1. Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009.
2. Shuster S et al. The influence of age and sex on skin thickness, skin collagen and density. Br J Dermatol. 1975.
3. Eyre DR. Collagen of articular cartilage. Arthritis Res. 2002.
4. Viguet-Carrin S et al. The role of collagen in bone strength. Osteoporos Int. 2006.
5. Gómez-Guillén MC et al. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin. Food Hydrocolloids. 2011.
6. Iwai K et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion. J Agric Food Chem. 2005.
7. Kawaguchi T et al. Absorption and distribution of collagen hydrolysate in humans. J Nutr Sci Vitaminol. 2012.
8. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011.
9. Shigemura Y et al. Bioavailability of collagen hydrolysate and presence of Pro-Hyp in plasma. J Agric Food Chem. 2009.
10. Proksch E et al. Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles. Skin Pharmacol Physiol. 2014.
11. Clark KL et al. 24-week study on collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. 2008.
12. Zague V. A new view concerning the effects of collagen hydrolysate intake on skin properties. Arch Dermatol Res. 2008.
13. Sibilla S et al. An overview of the beneficial effects of hydrolysed collagen. Nutrients. 2015.
14. Yamamoto S et al. Absorption and stability of collagen tripeptides Gly-Pro-Hyp and Pro-Hyp. J Agric Food Chem. 2016.